Contrat doctoral — 2016-2019

18 janvier 2016

Sujet de thèse :  Analyse fonctionnelle de nouvelles métalloprotéines et protéines régulées de manière redox chez les plantes

Organisme Employeur :  INRA ou Université de Lorraine
Département & Equipe de recherche :  UMR 1136 Interactions Arbres/Micro-organismes (IAM), équipe Réponse aux stress et régulation redox
Lieu de travail : Faculté des sciences et technologies, Vandoeuvre-lès-Nancy
Durée du contrat : 36 mois
Salaire :  Environ 1750€ brut/mois

Date limite des candidatures :  15 février 2016

Description du poste — De nombreuses fonctions cellulaires sont contrôlées par des réactions d’oxydo-réduction, comprenant des réactions de transfert d’électrons catalysées par des métalloproteines, notamment celles liant du fer et du cuivre, et par des protéines contenant des groupements thiol réactifs permettant la formation et la réduction de ponts disulfure. En contrôlant certains aspects de développement et de la réponse au stress, ainsi que l’efficacité de la photosynthèse, ces mécanismes redox sont donc particulièrement  cruciaux chez les plantes. Les résidus cystéinyls se retrouvent au centre de ces réactions agissant en tant que centres catalytiques, que ligands  métalliques ou commutateurs de la signalisation redox à travers leur capacité à adopter plusieurs états d’oxydation au sein des protéines en réponse aux variations de l’état redox cellulaire.

A partir d’une analyse in silico de plusieurs génomes de plantes, nous allons sélectionner environ 50 protéines candidates de fonction inconnue et possédant un ou plusieurs motifs CXXC conservés, motifs connus pour être particulièrement adaptés à la formation de ponts disulfure et/ou à la coordination des métaux. Il s’agira d’effectuer une caractérisation biochimique et structurale approfondie des protéines recombinantes correspondantes, avant de caractériser les rôles biologiques des candidates les plus prometteurs en utilisant des approches génétiques.

Ce dernier aspect sera effectué en collaboration avec des partenaires allemands (Pr. Johannes Hermann-Kaiserslautern et Roland Lill-Marburg). L’étudiant en thèse sera donc amené à effectuer des séjours de recherche dans ces laboratoires.

Pré-requis :

  • Master en biologie, biochimie et/ou biologie structurale
  • Intérêt pour les approches multidisciplinaires moléculaires et cellulaires
  • Capacité à travailler en équipe
  • Mobilité géographique et envie de travailler à l’international

Langue(s) de travail :  Français & Anglais, Allemand serait un plus

Candidature :  Pour postuler, envoyer un curriculum vitae incluant la description de vos expériences de recherche (2 pages maximum), une lettre d’accompagnement décrivant l’adéquation de vos compétences au profil et vos motivations, et les détails pour contact des personnes référentes.

Contact : 

Nicolas Rouhier
Faculté des sciences et technologies
54500 Vandoeuvre-lès-Nancy
nicolas.rouhier@univ-lorraine.fr

Publications de l’équipe (publications typiques attendues) :

Knuesting J, Riondet C, Maria C, Kruse I, Bécuwe N, König N, Berndt C, Tourrette S, Guilleminot-Montoya J, Herrero E, Gaymard F, Balk J, Belli G, Scheibe R, Reichheld JP, Rouhier N, Rey P. (2015) Arabidopsis glutaredoxin S17 and its partner, the nuclear factor Y subunit C11/negative cofactor 2α, contribute to maintenance of the shoot apical meristem under long-day photoperiod. Plant Physiol. 167(4):1643-58.Couturier J, Wu HC, Dhalleine T, Pégeot H, Sudre D, Gualberto JM, Jacquot JP, Gaymard F, Vignols F, Rouhier N. (2014) Monothiol glutaredoxin-BolA interactions: redox control of Arabidopsis thaliana BolA2 and SufE1. Mol Plant. 7(1):187-205.Chibani K, Tarrago L, Gualberto JM, Wingsle G, Rey P, Jacquot JP, Rouhier N. (2012) Atypical thioredoxins in poplar: the glutathione-dependent thioredoxin-like 2.1 supports the activity of target enzymes possessing a single redox active cysteine. Plant Physiol. 159(2):592-605.

Selles B, Hugo M, Trujillo M, Srivastava V, Wingsle G, Jacquot JP, Radi R, Rouhier N. (2012) Hydroperoxide and peroxynitrite reductase activity of poplar thioredoxin-dependent glutathione peroxidase 5: kinetics, catalytic mechanism and oxidative inactivation. Biochem J. 442(2):369-80.

Couturier J, Ströher E, Albetel AN, Roret T, Muthuramalingam M, Tarrago L, Seidel T, Tsan P, Jacquot JP, Johnson MK, Dietz KJ, Didierjean C, Rouhier N. (2011) Arabidopsis chloroplastic glutaredoxin C5 as a model to explore molecular determinants for iron-sulfur cluster binding into glutaredoxins. J Biol Chem. 286(31):27515-27.